Pyronin Y bileşiğinin BSA ve HSA ile etkileşiminin Spektroskopik yöntemlerle incelenmesi

Abstract

Bu çalışmada; bir ksentan türevi olan Pyronin Y (PyY) bileşiğinin bovine serum albümin (BSA) ve human serum albümin (HSA) arasındaki etkileşimi, floresans, absorpsiyon ve FT-IR spektroskopisi ile incelenmiştir. HSA ve BSA floresans şiddetleri, PyY’nin artan konsantrasyonuyla azaldığı tespit edilmiştir. Stern-Volmer eşitliği kullanılarak BSA-PyY ile HSA-PyY arasındaki etkileşimin türü belirlenmiştir. BSA-PyY ile HSA-PyY arasında karanlık bir kompleks oluşumu belirlenmiştir. Bağlanma sabitleri ve termodinamik parametreler farklı sıcaklıklarda hesaplanmıştır. BSA-PyY arasında hidrofobik etkileşimler ve van der-Walls etkileşimin etkin olduğu; HSA-PyY arasında ise güçlü hidrofobik ve elektrostatik etkileşimlerin etkin olduğu belirlenmiştir. HSA-PyY ve BSA-PyY arasındaki etkileşim mesafeleri förster enerji transfer teorisine göre incelenmiştir. Her iki sistemde moleküller arasındaki mesafenin 8 nm’den küçük olduğu belirlenmiştir. PyY bileşiğinin HSA ve BSA proteinlerinin konformasyonun üzerine etkisi senkronize floresans, absorpsiyon, FT-IR spektroskopisi kullanılarak incelenmiştir.

In this study, the interactions of Pyronin Y (PyY) ,a kind of xanthine derivative, with bovine serum albumin (BSA) and human serum albumin (HSA) have been investigated by various spectroscopic techniques. It was found that, the fluorescence intensity of HSA and BSA decreased gradually with the increasing of PyY concentration. The spectroscopic data was analyzed using Stern– Volmer equation. Fluorescence tests showed that PyY could bind to BSA/HSA to form complexes. The binding constants and the thermodynamic parameters were calculated at different temperatures. It was revealed that the binding of PyY-BSA depended on hydrophobic interaction and van der Waal’s interaction, and the binding of PyY-HSA might involve strong hydrophobic and electrostatic interactions. The binding distance between PyY and BSA/HSA was evaluated according to Föster non-radioactive energy transfer theory. The binding distance was found to be smaller than 8 nm in both systems. The effect of PyY on the conformation of BSA/HSA was also investigated using the synchronous fluorescence, absorbance and FT-IR spectroscopy.