Chemistry https://acikerisim.bingol.edu.tr/handle/20.500.12898/1364 2026-09-10T08:05:39Z 2026-09-10T08:05:39Z ÇALIŞKAN, Eray https://acikerisim.bingol.edu.tr/handle/20.500.12898/6305 2026-09-10T07:25:03Z 2020-01-01T00:00:00Z

Synthesis of Chromophore Groups Labeled Novel Amino Acid Conjugates and Their Dielectrical Properties ÇALIŞKAN, Eray ABSTRACT: Amino acid conjugates are obtained by the reaction of amino acids and organic compounds with various biological and physical properties. Although the studies of these conjugates on biological activity well documented in the literature, their electrical properties have not been studied in detail. Therefore, the aim of the work described in this thesis was the synthesis of novel cinnamic acid substituted amino acid conjugate and investigation of their physical activities in terms of structure-activity relationship. In this study, 28 amino acid conjugates were synthesized using benzotriazole and triazine methods and their structures were characterized by 1H, 13C APT, COSY, HETCOR NMR, elemental analysis and FT-IR methods. The dielectric properties of these conjugates were studied examining their dielectric constant, dielectric loss and conductivity. The structure-activity relationship was evaluated considering the factors such as π bond conjugation, substitution, amino acid difference and electron releasing and withdrawing group effects. In parallel with the increase in the number of aromatic rings the conductivity was increased. Among para substitute conjugates 4-chloro-CA-Ala-OMe had the highest conductivity and dielectric constant (ε') 8.34. The number of amino acid in the conjugate was also observed as an important parameter level of conductivity.; ÖZET: Amino asit konjugatları, amino asitlerle çeşitli biyolojik ve fiziksel özellikler gösterebilen organik bileşiklerin reaksiyonu ile elde edilen bileşiklerdir. Bu konjugatların biyolojik aktivite ile ilgili çalışmalarına literatürde daha sık rastlanırken elektriksel özelliklerine dair detaylı çalışmaya rastlanılmamıştır. Bu çalışmanın amacı sinamik asit türevlerinin bağlı olduğu yeni amino asit konjugatlarının sentezlenmesi ve yapı-aktivite ilişkisi yönünden elektriksel özelliklerinin incelenmesi üzerinedir. Bu çalışmada; benzotriazol ve triazin yöntemleri kullanılarak 28 amino asit konjugatı nihai olarak sentezlenmiş ve yapıları 1H, 13C APT, COSY, HETCOR NMR, elemental analiz ve FT-IR yöntemleri ile aydınlatılmıştır. Bu nihai konjügatların dielektrik sabiti, dielektrik kaybı ve iletkenlik gibi elektriksel özellikleri incelenmiştir. Sonuçlar, amino asit yapısı, π bağ konjugasyonu ve elektron salıcı-verici grup etkisi gibi faktörler dikkate alınarak yapı-aktivite ilişkisi açısından incelenmiştir. Hedef moleküllerdki aromatik halkaların sayısındaki artışa paralel olarak, ilekenliğin ve dielektrik sabitinin de arttığı tespit edilmiştir. 4-kloro-CA-Ala-OMe bileşiği para sübstitüe konjugatlar içerisinde en yüksek iletkenlik ve dielektrik sabit değerine (ε') 8.34 sahip olduğu görülmüştür. Amino asit sayısındaki artış iletkenlik seviyesinin artışında önemli bir parametre olarak gözlenmiştir.

2020-01-01T00:00:00Z YILMAZ, Hüseyin https://acikerisim.bingol.edu.tr/handle/20.500.12898/6293 2026-09-07T11:24:30Z 2019-01-01T00:00:00Z

Erbiyum Katkılı Kadmiyum Oksit İnce Filmlerin Sentezi, Yapısal ve Optik Özellikleri YILMAZ, Hüseyin ÖZET: Bu çalışmada sol-jel spin dödürme metoduyla CdO in erbiyum katkılı 450 oC de nano yapılı saydam filmleri sentezlenmiştir. Filmlerin yapısal, yüzeysel ve optik özellikleri Xışını kırınımı, atomik kuvvet mikroskopisi ve UV-vis spektrofotometresi ile araştırılmıştır. XRD ile yapılan incelemede kadmiyum oksidin polikristal yapısında olduğunu ve katkılamayla tüm ince filmlerin pik şiddetinde yöneliminde artış ve azalma gözlemlenmiştir. En düşük tane boyutunun değeri 80 nm ile %5 Er katkılı CdO ince filminde ölçülmüştür. Er katkısıyla CdO filmlerinde 1600-2500 nm arasında nanopartiküler kümeler oluşmuştur. Erbiyumun katkılanmasıyla CdO ince filmlerini optik geçirgenlikleri, kırılma indisi değerleri ve dielektrik sabitleri ve optik iletkenlik değerleri değişmiştir. Filmlerin absorsiyona bağlı, doğrudan optik bant ve fotolüminesans ile ölçülen bant aralığı değerleri hesaplanmıştır.; ABSTRACT: In this study the nano-structured transparent films of Er doped CdO with erbium added at 450 oC were synthesized by sol-gel spin method. The structural and optical properties of the films were investigated by X-ray diffraction (XRD), atomic force microscopy (AFM) and UV-vis spectrophotometry. XRD results indicate that the cadmium oxide hads a polycrystalline structure the increase and decrease in the intensitie of all thin films at at confum incorpuration of Er to CdO. The lowest grain size was observed for in 80 of 5% Er doped CdO film. Nano clusters were formed with particle size of with the contribution of Er. The optical refractive index values and dielectric constants and optical conductivity values of CdO thin films have changed with the addition of Erbium. The band gap values of the films vare by optical absuption and measurered by and photoluminescence.

2019-01-01T00:00:00Z YILMAZ, Hakan https://acikerisim.bingol.edu.tr/handle/20.500.12898/6289 2026-09-02T08:21:22Z 2022-01-01T00:00:00Z

Glutatyon S-Transferaz Enziminin Tavuk Karaciğerinden Saflaştırılması Karakterizasyonu ve Bazı Pestisitlerin Enzim Aktivitesi Üzerine Etkisi YILMAZ, Hakan ÖZET: Bu tez çalışmasında glutatyon S-transferaz enzimi (GST; EC 2.5.1.18) tavuk karaciğerinden amonyum sülfat çöktürmesi ve glutatyon-agaroz afinite kromatografisinden yararlanılarak 8,35 EÜ/mL spesifik aktivitesine sahip olan enzim, %8 verimle 24,56 kat saflaştırıldı. Saflaştırılan enzimin saflığının kontrol edilmesi maksadıyla SDS-PAGE işlemi yapıldı ve tek bant elde edildi. Alt birimin molekül kütlesi yaklaşık olarak 30,9 kDa olarak hesaplandı. Ayrıca enzimin optimum pH değeri (Tris- HCl içinde 8,5); optimum iyonik şiddeti (Tris-HCl ile 150 mM); optimum sıcaklığı (70oC); stabil pH değeri (Tris-HCl ile 8,5) tespit edildi. Enzimin GSH substratı için KM değeri 0,802 mM, Vmax değeri 1,833 EÜ/mL; CDNB için de KM değeri 3,6 mM ve Vmax değeri 2,829 EÜ/mL olarak hesaplandı. Ayrıca malathion WP, deltametrin ve corvette pestisitleri için en az 5 farklı konsantrasyon kullanılarak % Aktivite-[I] grafikleri çizildi ve bu grafiklerin yardımıyla malathion WP, deltametrin ve corvette pestisitleri için IC50 değerleri sırasıyla 0,093, 0,669 ve 0,226 mM olarak bulundu. Daha sonra deltametrin için 5 farklı substrat ve 3 sabit inhibitör konsantrasyonunda Lineweaver-Burk grafiği çizilerek Ki sabiti 0,0258±0,044 mM ve inhibisyon tipi yarışmasız olarak belirlendi.; ABSTRACT: In this thesis, glutathione S-transferase enzyme was purified with a specific activity of 8.35 EU/mL, 24.56 times 8% yield by using (GST; EC 2.5.1.18) ammonium sulfate precipitation and glutathione-agarose affinity chromatography from chicken liver. SDSPAGE was performed to control the purity of the purified enzyme and a single band was obtained. The molecular mass of the subunit was calculated as approximately 30.9 kDa. In addition, the optimum pH value of the enzyme (8.5 in Tris-HCl); optimum ionic strength (150 mM with Tris-HCl); optimum temperature (70oC); stable pH value (8.5 with Tris HCl) was determined. The KM value for the GSH substrate of the enzyme was 0.802 mM, the Vmax value was 1.833 EU/mL; for CDNB, the KM value was calculated as 3.6 mM and the Vmax value was calculated as 2.829 EU/mL. In addition, % Activity- [I] graphs were drawn for malathion WP, deltamethrin and corvette pesticides using at least 5 different concentrations, and with the help of these graphs, IC50 values for malathion WP, deltamethrin and corvette pesticides were found as 0.093, 0.669 and 0.226 mM, respectively. Then, Lineweaver-Burk plot was drawn for deltamethrin at 5 different substrate and 3 fixed inhibitor concentrations, and Ki constant was determined as 0.0258±0.044 mM and inhibition type was found to be non-competitive.

2022-01-01T00:00:00Z ÇOBAN, Çiğdem https://acikerisim.bingol.edu.tr/handle/20.500.12898/6246 2026-08-14T13:08:26Z 2022-01-01T00:00:00Z

Glutatyon Redüktaz Enziminin Koyun Dalak Dokusundan Saflaştırılması, Karakterizasyonu ve Bazı Antibiyotiklerin Enzim Aktivitesi Üzerine Etkilerinin Araştırılması ÇOBAN, Çiğdem ÖZET: Bu çalışmada antioksidan metabolizmasının kilit enzimi olan Glutatyon redüktaz (EC 1.8.1.7; GR, Glutatyon: NADP+ oksidoredüktaz) enzimi koyun dalak dokusundan saflaştırıldı. Bu işlem %20-70 arası amonyum sülfat çöktürmesi ve 2', 5'-ADP Sepharose 4B afinite kormatografisi uygulanarak gerçekleştirildi. Neticede enzim %40,61 verimle ve 1564,8 kat saflaştırıldı. SDS-PAGE ile enzimin saflık derecesi kontrol edilip karakterizasyonu yapıldı. Karekterizasyon çalışmalarında; optimum pH : 8,0 ( KH2PO4 tamponu ), optimum iyonik şiddet : 100 mM (KH2PO4 tamponu), stabil pH : 7,0 (KH2PO4 tamponu), optimum sıcaklık : 400C, alt birim molekül kütlesi : 91 kDa olarak tespit edildi. Ayrıca enzimin GSSG ve NADPH substratlarına olan ilgisini belirlemek amacı ile substratların KM sabiti ve Vmax değerleri tespit edildi. NADPH için ; KM sabiti : 0,0061 mM, Vmax değeri 0,259 EÜ/mL, GSSG için ise, KM sabiti : 0,351 mM, Vmax değeri 0,604 EÜ/mL olduğu belirlendi. Bu sonuçlara göre; GR enziminin substratları olan NADPH’a afinitesinin GSSG’ye olandan daha fazla olduğu tespit edildi. Ayrıca koyun dalak GR enzim aktivitesi üzerine bazı ilaçların etkileri araştırıldı. Ampisilin, streptomisin sülfat, gentamisin, sefoperazone sodyum ve prekort-liyo’nun inhibisyon etkisi gösterdiği belirlendi. Bu ilaçların IC50 (mM) değerleri; prekort-liyo :1,27 mM, ampisilin : 3,22 mM, streptomisin sülfat : 7,95 mM, sefoperazon sodyum : 16,97 mM, gentamisin :17,20 Mm, Ki sabitleri; ampisilin : 1,057 ± 0,110, gentamisin : 20,770 ± 8,169, streptomisin sülfat : 3,386 ± 1,305, sefoperazon sodyum : 4,910 ± 0,960 ve precort-liyo : 0,466 ± 0,387, inhibisyon türleri ise; ampisilin ve gentamisin yarışmasız, streptomisin sülfat, sefoperazon sodyum ve precort-liyo yarışmalı olarak tespit edilmiştir.; ABSTRACT: In this study, the enzyme Glutathione reductase (Glutathione: NADP+ oxidoreductase, EC 1.8.1.7; GR), which is the key enzyme of antioxidant metabolism, was purified from sheep spleen tissue. Purification was carried out using 20-70% ammonium sulfate precipitation and 2', 5'-ADP Sepharose 4B affinity chromatography. As a result, the enzyme was purified in 40.61% yield and 1564.8 fold. The purity level of was checked by SDS-PAGE and characterizated. In characterization studies; optimum pH: 8.0 (KH2PO4 buffer), optimum ionic strength: 100 mM (KH2PO4 buffer), stable pH: 7.0 (KH2PO4 buffer), optimum temperature: 400C, subunit molecular mass: 91 kDa. In addition, KM constant and Vmax values of the substrates were determined in order to determine the affinity of the enzyme to GSSG and NADPH substrates. For NADPH; KM constant: 0.0061 mM, Vmax value was 0.259 EU/mL, for GSSG, KM constant: 0.351 mM, Vmax value was 0.604 EU/mL. According to these results; It was determined that the affinity of the GR enzyme to the NADPH substrate was higher than its affinity to the GSSG substrate. In addition, the effects of some drugs on sheep spleen GR enzyme activity were investigated. It was determined that ampicillin, streptomycin sulfate, gentamicin, cefoperazone sodium and precort-lyo showed inhibitory effects. IC50 values of these drugs; precort-lyo: 1.27 mM, ampicillin: 3.22 mM, streptomycin sulfate: 7.95 mM, cefoperazone sodium: 16.97 mM, gentamicin: 17.20 mM, Ki constants; ampicillin : 1.057 ± 0.110, gentamicin : 20.770 ± 8.169, streptomycin sulfate : 3.386 ± 1.305, cefoperazone sodium : 4.910 ± 0.960 and precort-lio : 0.466 ± 0.387, inhibition types; Ampicillin and gentamicin were determined as non-competitive, streptomycin sulfate, cefoperazone sodium and precort-lyo were determined competitively.

2022-01-01T00:00:00Z